КАТЕСТАТИН ЯК РЕГУЛЯТОР АКТИВНОСТІ СИМПАТИЧНОЇ НЕРВОВОЇ СИСТЕМИ ТА ЙОГО ВПЛИВ НА РОЗВИТОК І ПРОГРЕСУВАННЯ ГІПЕРТОНІЧНОЇ ХВОРОБИ ТА ЦУКРОВОГО ДІАБЕТУ 2 ТИПУ

PUMTS. 2021; 42(2): 49-54.
https://doi.org/10.31071/promedosvity2021.02.049

Аналізуються результати проведених досліджень щодо впливу катестатину на розвиток гіпертонічної хвороби і цукрового діабету 2 типу, оскільки гіперактивація симпатичної нервової системи є потужним патогенетичним механізмом їх прогресування. Досліджується зумовленість підвищення секреції та вивільнення катехоламінів за рахунок активності симпатичної нервової системи та їх вплив на зниження рівнів катестатину, який здійснює інгібіторну дію щодо катехоламінів шляхом блокування нікотинових ацетилхолінових рецепторів. Розглядаються несинонімічні однонуклеотидні поліморфізми домену катестатину Gly364Ser, Pro370Leu, Arg374Gln, Gly367Val та відмінність їх антиадренергічної активності порівняно з диким типом катестатину, визначаються причини зміни ефективності алелей катестатину. Оцінюється патогенетичне значення низьких рівнів катестатину в розвитку гіпертонічної хвороби через механізми порушення вазодилатації та інгібування катехоламінів. Прогностичне значення катестатину ґрунтується на зниженні його рівня в осіб зі спадковою схильністю до розвитку гіпертонічної хвороби. Протизапальний ефект катестатину зумовлює його роль у патоґенезі захворювань, що супроводжуються хронічним запаленням, у тому числі цукрового діабету 2 типу й атеросклерозу. Установлюється роль катестатину в регуляції метаболізму глюкози шляхом інсуліноподібного ефекту та пригнічення секреції глюкози гепатоцитами, а також поліпшення толерантності до глюкози та чутливості до інсуліну. Визначаються перспективи застосування катестатину як потенційного біомаркеру гіпертонічної хвороби та цукрового діабету 2 типу.

REFERENCES
  1. NCD Risk Factor Collaboration. Worldwide trends in blood pressure from 1975 to 2015: a pooled analysis of 1479 population-based measurement studies with 19.1 million participants. (2017). Lancet, 389, 37-55. URL: https://doi.org/10.1016/S0140-6736(16)31919-5.
  2. Global Health Estimates 2016 summary tables: deaths by cause, age and sex, by who region, 2000-2016. (2018). World Health Organization. Geneva, Switzerland. URL:
    http://www.who.int/healthinfo/global_burden_disease/en/.

  3. IDF Diabetes Atlas 9th Edition 2019. URL: https://www.diabetesatlas.org/en/resources/.
  4. Saxena, T., Ali, A.O., & Saxena, M. (2018).Pathophysiology of essential hypertension: an update. Expert Rev Cardiovasc Ther, 16(12), 879-887. https://doi.org/ 10.1080/14779072.2018.1540301.
  5. Grassi, G., & Mancia, G. (2004). Neurogenic Hypertension: Is the Enigma of Its Origin Near the Solution? Hypertension, 43(2), 154-155. https://doi.org/10.1161/01.
    HYP.0000109870.99110.7e.

  6. Hart, E. C., & Charkoudian, N. (2011). Sympathetic neural mechanisms in human blood pressure regulation. Curr Hypertens Rep, 13, 237-243. https://doi.org/10.1007/
    s11906-011-0191-1.

  7. Cheung, B. M. Y., & Li, C. (2012). Diabetes and Hypertension: Is There a Common Metabolic Pathway? Curr Atheroscler Rep, 14, 160-166. https://doi.org/10.1007/s11883-012-0227-2.
  8. Seematter, G., Guenat, E., Schneiter, P., Cayeux, C., Jequier, E., & Tappy, L. (2000). Effects of mental stress on insulin-mediated glucose metabolism and energy expenditure in lean and obese women. Am J Physiol Endocrinol Metab, 279(4), E799-E805. https://doi.org/10.1152/ajpendo.2000.279.4.E799.
  9. Mahata, S. K., O’Connor, D. T., Mahata, M., Yoo, S. H., Taupenot, L., & Wu, H., at al. (1997). Novel Autocrine Feedback Control of Catecholamine Release. A Discrete Chromogranin A Fragment is a Noncompetitive Nicotinic Cholinergic Antagonist. J Clinl Invest, 100(6), 1623-1633. https://doi.org/10.1172/jci119686.
  10. Troger, J., Theurl, M., Kirchmair, R., Pasqua, T., Tota, Br., & Angelone, T., et al. (2017). Granin-derived peptides. Prog Neurobiol, 154, 37-61. https://doi.org/10.1016/j.pneurobio.2017.04.003.
  11. Eskeland, N. L., Zhou, A., Dinh, T. Q., Wu, H., Parmer, R. J., & Mains, R. E., et al. (1996). Chromogranin A processing and secretion: specific role of endogenous and exogenous prohormone convertases in the regulated secretory pathway. J Clinl Invest, 98(1), 148-156. URL: https://doi.org/10.1172/jci118760.
  12. Lee, J. C., Taylor, C. V., Gaucher, S. P., Toneff, Th., Taupenot, L., & Yasothornsrikul, S., et al. (2003). Primary Sequence Characterization of Catestatin Intermediates and Peptides Defines Proteolytic Cleavage Sites Utilized for Converting Chromogranin A into Active Catestatin Secreted from Neuroendocrine Chromaffin Cells. Biochemistry, 42, 6938-6946. https://doi.org/10.1021/bi0300433.
  13. Biswas, N., Rodriguez-Flores, J. L., Courel, M., Gayen, J. R., Vaingankar, S. M., & Mahata, M., et al. (2009). Cathepsin L colocalizes with chromogranin A in chromaffin vesicles to generate active peptides. Endocrinology, 150, 3547-3557. https://doi.org/10.1210/en.2008-1613.
  14. Jiang, Q., Taupenot, L., Mahata, S. K., Mahata, M., O’Connor, D. T., & Miles, L. A., et al. (2001). Proteolytic Cleavage of Chromogranin A (CgA) by Plasmin: selective liberation of a specific bioactive CgA fragment that regulates catecholamine release. The Journal of Biological Chemistry, 276(27), 25022-25029. https://doi.org/10.1074/jbc.M101545200.
  15. Biswas, N., Vaingankar, S. M., Mahata, M., Das, M., Gayen, J. R., & Taupenot, L., et al. (2008). Proteolytic Cleavage of Human Chromogranin A Containing Naturally Occurring Catestatin Variants: Differential Processing at Catestatin Region by Plasmin. Endocrinology, 149(2), 749-757. URL: https://doi.org/10.1210/en.2007-0838.
  16. Crippa, L., Bianco, M., Colombo, B., Gasparri, A. M., Ferrero, E., & Loh, Y. P., et al. (2013). A new chromogranin A-dependent angiogenic switch activated by thrombin. Blood, 121(2), 392-402. https://doi.org/10.1182/blood-2012-05-430314.
  17. Benyamin, B., Maihofer, A. X., Schork, A. J., Hamilton, B. A., Rao, F., & Schmid-Schoenbein, G. W., et al. (2016). Identification of novel loci affecting circulating chromogranins and related peptides. Hum Mol Genet, 26(1), 233-242. https://doi.org/10.1093/hmg/ddw380.
  18. Taupenot, L., Harper, K. L., & O’Connor, D. T. (2003). The chromogranin-secretogranin family. N Engl J Med, 348, 1134-1149. https://doi.org/10.1056/NEJMra021405.
  19. Helle, K. B. (2010). Regulatory peptides from chromogranin A and secretogranin II, putative modulators of cells and tissues involved in inflammatory conditions. Regul. Pept, 165, 45-51. https://doi.org/10.1016/j.regpep.2009.09.009.
  20. Hansen, L. H., Darkner, S., Svendsen, J. H., Henningsen, K., Pehrson, St., & Chen, X., et al. (2017). Chromogranin A in the mammalian heart: expression without secretion. Biomarkers in Medicine, 11(7), 541-545. https://doi.org/10.2217/bmm-2017-0052.
  21. Radek, K. A., Lopez-Garcia, B., Hupe, M., Niesman, I. R., Elias, P. M., & Taupenot, L., et al. (2008). The Neuroendocrine Peptide Catestatin Is a Cutaneous Antimicrobial and Induced in the Skin after Injury. Journal of Investigative Dermatology, 128, 1525-1534. URL: https://doi.org/10.1038/sj.jid.5701225.
  22. Kojima, M., Ozawa, N., Mori, Y., Takahashi, Y., Watanabe-Kominato, K., & Shirai, R., et al. (2018). Catestatin prevents macrophage-driven atherosclerosis but not arterial injury–induced neointimal hyperplasia. Thrombosis and Haemostasis, 118 (1), 182-194. https://doi.org/10.1160/TH17-05-0349.
  23. Bitsche, M., Mahata, S. K., Marksteiner, J., & Schrott-Fischer, A. (2003). Distribution of catestatin-like immunoreactivity in the human auditory system. Hearing Res, 184(1-2), 16-26. https://doi.org/10.1016/S0378-5955(03)00223-5.
  24. Simon, J. P., Bader, M. F., & Aunis, D. (1988). Secretion from chromaffin cells is controlled by chromogranin A-derived peptides. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 85(5), 1712-1716. https://doi.org/10.1073/pnas.85.5.1712.
  25. Mahata, S. K., Mahata, M., Wen, G., Wong, W. B., Mahapatra, N. R., & Hamilton, B. A., et al. (2004). The Catecholamine Release-Inhibitory «Catestatin» Fragment of Chromogranin A: Naturally Occurring Human Variants with Different Potencies for Multiple Chromaffin Cell Nicotinic Cholinergic Responses. Molecular Pharmacology, 66(5), 1180-1191. https://doi.org/10.1124/mol.104.002139.
  26. Sahu, Bh. S., Obbineni, J. M., Sahu, G., Allu, P. K. R., Subramanian, L., & Sonawane, P. J., et al. (2012). Functional genetic variants of the catecholamine-release-inhibitory peptide catestatin in an Indian population: allele-specific effects on metabolic traits. The Journal of Biological Chemistry, 287(52), 43840-43852. https://doi.org/10.1074/jbc.M112.407916.
  27. Sahu, Bh. S., Obbineni, J. M., Sahu, G., Singh, P. K., Sonawane, P. J., & Sasi, B. K., et al. (2012). Molecular interactions of the physiological anti-hypertensive peptide catestatin with the neuronal nicotinic acetylcholine receptor. Journal of Cell Science, 125, 2323-2337. https://doi.org/10.1242/jcs.103176.
  28. O’Connor, D. T., Kailasam, M. T., Kennedy, B. P., Ziegler, M. G., Yanaihara, N., & Parmer, R. J. (2002). Early decline in the catecholamine release-inhibitory peptide catestatin in humans at genetic risk of hypertension. Journal of Hypertension, 20(7), 1335-1345. URL: https://doi.org/10.1097/00004872-200207000-00020.
  29. O’Connor, D. T., Zhu, G., Rao, F., Taupenot, L., Fung, M. M., & Das, M., et al. (2008). Heritability and Genome-Wide Linkage in US and Australian Twins Identify Novel Genomic Regions Controlling Chromogranin A. Circulation, 118(3), 247-257. https://doi.org/10.1161/CIRCULATIONAHA.107.709105.
  30. Meng, L., Ye, X., Ding, W., Yang, Y., Di, B., & Liu, L., et al. (2011). Plasma catecholamine release-inhibitory peptide catestatin in patients with essential hypertension. J Cardiovasc Med, 12(9), 643-647. https://doi.org/10.2459/JCM.0b013e328346c142.
  31. Durakoglugil, M. E., Ayaz, T., Kocaman, S. A., Kırbas, A., Durakoglugil, T., & Erdogan, T., et al. (2015). The relationship of plasma catestatin concentrations with metabolic and vascular parameters in untreated hypertensive patients: Influence on high-density lipoprotein cholesterol. Anatol J Cardiol, 15, 577-585. https://doi.org/10.5152/akd.2014.5536.
  32. Schillaci, G., Vuono De S., & Pucci G. (2011). An endogenous brake on the sympathetic nervous system: The emerging role of catestatin in hypertension. J Cardiovasc Med, 12, 609-612. https://doi.org/10.2459/JCM.0b013e328348d925.
  33. Mahapatra, N. R., O’Connor, D. T., Vaingankar, S. M., Hikim, A. P. S., Mahata, M., & Ray, S., et al. (2005). Hypertension from targeted ablation of chromogranin A can be rescued by the human ortholog. J. Clin. Invest, 115, 1942-1952. URL: https://doi.org/10.1172/JCI24354.
  34. Alam, Md. J., Gupta, R., Mahapatra, N. R., & Goswami, S. K., et al. (2020). Catestatin reverses the hypertrophic effects of norepinephrine in H9c2 cardiac myoblasts by modulating the adrenergic signaling. Molecular and Cellular Biochemistry, 464(1-2), 205-219. URL: https://doi.org/10.1007/s11010-019-03661-1.
  35. Zhu, D., Xie, H., Wang, X., Liang, Y., Yu, H., & Gao, W. (2017). Catestatin-A Novel Predictor of Left Ventricular Remodeling After Acute Myocardial Infarction. Scientific Reports, 7, 44168. https://doi.org/10.1038/srep44168.
  36. Muntjewerff, E. M., Dunkel, G., Nicolasen, M. J. T., Mahata, S. K., & Bogaart, G. (2018). Catestatin as a Target for Treatment of Inflammatory Diseases. Frontiers in Immunology, 9, 2199. https://doi.org/10.3389/fimmu.2018.02199.
  37. Ying, W., Mahata, S., Bandyopadhyay, G. K., Zhou, Z., Wollam, J., & Vu, J., et al. (2018). Catestatin Inhibits Obesity-Induced Macrophage Infiltration and Inflammation in the Liver and Suppresses Hepatic Glucose Production, Leading to Improved Insulin Sensitivity. Diabetes, 67(5), 841-848. https://doi.org/10.2337/db17-0788.
  38. Simunovic, M., Supe-Domic, D., Karin, Z., Degoricija, M., Paradzik, M., & Bozic, J., et al. (2019). Serum catestatin concentrations are decreased in obese children and adolescents. Pediatric diabetes, 20(5), 549-555. URL: https://doi.org/10.1111/pedi.12825.
  39. Borovac, J. A., Glavas, D., Grabovac, Z. S., Supe-Domic, D., D’Amario, D., & Bozic, J. (2019). Catestatin in Acutely Decompensated Heart Failure Patients: Insights from the CATSTAT-HF Study. Journal of Clinical Medicine, 8(8), 1132. https://doi.org/10.3390/jcm8081132.
  • Короткая ссылка на эту статью: http://promedosvity.in.ua?lang=uk&p=7277

    Оставить комментарий

    You must be logged in to post a comment.